Entsyymit ovat välttämättömiä molekyylejä – ne katalysoivatreaktioita, jotka tekevät elämästä tapahtua . Luonne on merkittävä erilaisia entsyymejä, jotka katalysoivat erilaisia reaktioita. Verrattaessa näitä entsyymejä , se voi joskus olla hyödyllistä tarkastella niitä suhteessa niiden katalyyttinen tehokkuus , jota kutsutaan myöserityisyyttä vakio, joka mittaa kuinka tehokkaastientsyymi muuntaaalustan (molekyyli se toimii ) tuotteeseen. Entsyymien että seuraa biokemistejä soittaa Michaelis – Menten kinetiikka , tämä vakio voidaan helposti laskea kokeelliset tiedot . Ohjeet
1
KirjoitaKm jakcat . Nämä vakiot on määritetty kokeellisesti , joten sinun pitäisi jo olla se ennen kuin alkaa yrittää laskeaerityisyyttä vakiona .
2
Muista, että Km edustaa ( k – 1 + k2 ) /K1 , jossa K1 nopeusvakio muodostumistaentsyymi -substraatti- kompleksi , k – 1 onnopeusvakiohajoamiseen , että monimutkaiset , ja k2 on nopeusvakio muodostumisen tuotteenentsyymi -substraatti- kompleksin . Toinen ( ja ehkä enemmän valaiseva ) tapa määritellä Km on yhtä konsentraatio substraattia , kun reaktio on käynnissä puolisuurimmalla nopeudella. Josentsyymi on suuri Km , se vie paljon alustan päästä entsyymin enimmäismäärä , kun taaspieni Km tarkoittaa vain vähän alustan tarvitaan kyllästämään saatavilla entsyymi .
3
Muista, että k ^ on nopeusvakio nopeutta rajoittava vaiheentsyymikatalysoidun reaktion . Nopeutta rajoittava vaihe onhitain vaihe taipullonkaula, joka määrää kuinka nopeasti yleinenreaktio voi ajaa .
4
Divide kcat KM saadaerityisyyttä vakiona . Jos esimerkiksi Kcat on 600 sekuntia ^ -1 ja Km on 10 mikromolaarinen , sittenkatalyyttinen tehokkuus on 60 mikromolaarisen ^ -1 s ^ -1 .
5
Huomaa, ettädiffuusionopeus asetetaan yläraja suurimmasta katalyyttinen tehokkuus , yleensä luokkaa 10 ^ 8-10 ^ 9 M ^ -1 s ^ -1 . Biokemistejä joskus sanoa, ettäentsyymi , jonka katalyyttinen tehokkuus lähestyy raja on saavutettu ” katalyyttinen täydellisyyttä” .